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/ Shareware Overload Trio 2 / Shareware Overload Trio Volume 2 (Chestnut CD-ROM).ISO / dir26 / med9406b.zip / M9460295.TXT < prev    next >
Text File  |  1994-06-12  |  3KB  |  42 lines
  1.        Document 0295
  2.  DOCN  M9460295
  3.  TI    Inhibition of human immunodeficiency virus type 1 reverse transcriptase
  4.        dimerization using synthetic peptides derived from the connection
  5.        domain.
  6.  DT    9408
  7.  AU    Divita G; Restle T; Goody RS; Chermann JC; Baillon JG; Max-Planck
  8.        Institut fur Medizinische Forschung, Abteilung; Biophysik, Heidelberg,
  9.        Federal Republic of Germany.
  10.  SO    J Biol Chem. 1994 May 6;269(18):13080-3. Unique Identifier : AIDSLINE
  11.        MED/94230400
  12.  AB    Based on presently available information on the structure of human
  13.        immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) reverse transcriptase, peptides
  14.        have been synthesized which correspond to the sequence of a particular
  15.        region of the protein involved in formation of the active heterodimeric
  16.        form of the enzyme. Several peptides that are 15-19 amino acids long and
  17.        that are derived from the so-called connection domain of the reverse
  18.        transcriptase are able to inhibit dimerization of the enzyme and thus
  19.        inhibit development of its enzymatic activities. In particular, a
  20.        tryptophan-rich 19-mer corresponding to residues 389-407 was relatively
  21.        efficient, showing an apparent dissociation constant in the micromolar
  22.        range for one or both of the subunits. The sequence of this region is
  23.        identical for both subunits, since one (molecular mass of 51 kDa) is the
  24.        proteolytic product of the other (molecular mass of 66 kDa).
  25.        Dissociation of the preformed heterodimer could not be induced by the
  26.        peptides, but increasing concentrations reduced the rate of dimerization
  27.        in a concentration-dependent manner until it became immeasurable at high
  28.        concentrations. The results suggest that inhibition of dimerization of
  29.        reverse transcriptase is an attractive approach to chemotherapeutic
  30.        intervention in HIV infection and that further development of
  31.        peptide-based inhibition strategies is worth pursuing.
  32.  DE    Amino Acid Sequence  Antiviral Agents/CHEMICAL SYNTHESIS/*PHARMACOLOGY
  33.        Binding, Competitive  Cell Line  HIV-1/DRUG
  34.        EFFECTS/*ENZYMOLOGY/PHYSIOLOGY  Molecular Sequence Data  Peptide
  35.        Fragments/CHEMICAL SYNTHESIS/*PHARMACOLOGY  Polymers  Reverse
  36.        Transcriptase/*ANTAGONISTS & INHIB/METABOLISM  Support, Non-U.S. Gov't
  37.        Virus Replication/DRUG EFFECTS  JOURNAL ARTICLE
  38.  
  39.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  40.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  41.  
  42.